中国化学会第30届学术年会-第四十五分会：物理有机

2016-07-01

中国辽宁大连

PhuS作为绿脓假单胞菌中的一种细胞质血红素结合蛋白,一直以来被当作血红素输运蛋白,即它专一地将血红素传递给PigA完成血红素的d立体选择性的降解~([1])。最近的研究工作表明PhuS同时具有血红素降解酶的功能,但又有着区别于其他典型血红素降解酶的独特之处——它不能全部完成整个降解过程(主要得到中间体verdoheme而不是最终产物胆绿素biliverdin)~([2])。基于PhuS的这种独特表现及其降解血红素到verdoheme的机理并不明确,本文用ONIOM方法研究了在H_2O_2存在下PhuS催化降解血红素羟化及verdoheme开环的两步反应。计算结果表明这两步反应都是分步机理,起始于O-O键的均裂,决速步也都是O-O键的断裂。其中开环反应步的反应位垒较高反映出PhuS催化verdoheme开环不是很容易发生。最后,我们得出结论认为O-O键断裂过程中PhuS酶口袋中氢键网络变化是verdoheme开环步反应位垒高于血红素羟化步的主要原因。